Serinproteasehemmere, eller serpiner, omfatter en familie av proteiner som antagoniserer aktiviteten til serinproteaser. Disse proteinene hemmer proteaseaktivitet ved en konservert mekanisme som involverer en dyp konformasjonsendring (som beskrevet i Miranda og Lomas, 2006; Wang et al., 2008; og Ricagno et al., 2009).
Hva gjør proteasehemmeren?
Proteasehemmere, som er blant de viktigste legemidlene som brukes til å behandle HIV, virker ved å binde seg til proteolytiske enzymer (proteaser). At blokkerer deres evne til å fungere. Proteasehemmere kurerer ikke HIV. Men ved å blokkere proteaser kan de stoppe HIV fra å reprodusere seg selv.
Hva er serinproteasemekanismen?
Serinproteaser (eller serin-endopeptidaser) er enzymer som sp alter peptidbindinger i proteiner, der serin fungerer som den nukleofile aminosyren på (enzymets) aktive sete. De finnes allestedsnærværende i både eukaryoter og prokaryoter.
Hvordan virker serinproteaser egentlig?
Det hevdes at serinproteaser og andre enzymer fungerer ved å tilveiebringe elektrostatisk komplementaritet til endringene i ladningsfordelingen som skjer under reaksjonene de katalyserer.
Er serinproteasehemmere konkurransedyktige?
De aller fleste proteasehemmere er konkurransehemmere. Til tross for divergerende mål og ulike hemmingsmekanismer, binder de fleste proteasehemmere en kritisk del avinhibitoren i det aktive stedet på en substratlignende måte (figur 2).